研究人员揭示了纤维素体中独特模块的结构和组装机制

纤维素体是多酶复合物，以其有效降解木质纤维素而闻名，这在生物能源技术开发中具有重要价值。纤维素体的多样化组成和复杂的组装赋予它们卓越的底物降解能力，破译其复杂的组装机制可以更好地了解它们的效率并促进它们在生物能源生产中的应用。

中国科学院青岛生物能源与过程研究所的研究人员表征了一种独特的纤维素体组装模块——双dockerin模块的结构和组装模式，揭示了纤维素体组装和调控的复杂性和多样性。研究结果发表在《蛋白质科学》杂志上。

纤维素体是通过支架蛋白(支架蛋白)和酶的相互作用组装的。非催化支架蛋白包含多个串联粘连蛋白模块，而纤维素体酶仅配备一个允许与支架蛋白特异性结合的单个泊坞蛋白模块。因此，纤维素体的结构复杂性主要取决于支架蛋白中粘连蛋白的数量和类型。

然而，最近的组学数据揭示了一些产生纤维素体的细菌中存在串联的双和多个dockerin模块。这些模块在纤维素体中的作用需要阐明。

在这项研究中，研究人员在热纤梭菌的纤维素体的蛋白酶成分中发现了独特的双dockerin模块。

晶体和NMR结构分析表明，双dockerin模块具有两种典型的dockerin结构。然而，在第一个 dockerin 模块中发现了一种包含反平行 β 链的新型分子内扣，并且每个模块中假定的粘连蛋白结合残基与其他常规 dockerin 模块相比显示出某些变化。

进一步的相互作用研究表明，只有第一个 dockerin 模块参与组装过程，显示出倾向于与不同的细胞壁结合支架蛋白的粘着蛋白结合。这表明双dockerin模块可能在调节纤维素体的组装中发挥作用。

此外，研究人员还发现，双dockerin模块具有与解纤维梭菌异源粘连蛋白模块结合的显着能力。这一发现代表了微生物群落内可能形成“共生纤维素体”的新例子。

“这项研究表明，纤维素体比我们想象的要复杂得多，解开这种复杂性对于它们的应用至关重要，”该研究的通讯作者冯银刚教授说。