研究人员研究细胞环境如何影响蛋白质构象动力学

通过环、接头和铰链运动的蛋白质动力学可以产生对蛋白质功能很重要的独特构象。大多数蛋白质在细胞中发挥其功能。然而，复杂的细胞环境如何影响蛋白质的构象动力学仍不清楚。

近日，中国科学院青岛生物能源与过程研究所研究团队利用核磁共振波谱研究了大肠杆菌(E.coli)细胞中蛋白质环构象动力学。。他们的研究结果发表在7月21日的《科学进展》杂志上。

研究人员发现，大肠杆菌细胞中蛋白质与周围大分子之间的弱相互作用阻碍了蛋白质旋转扩散，从而将核磁共振自旋弛豫方法的动态检测时间尺度延长至微秒。通过纳米颗粒辅助的自旋弛豫和残余偶极耦合方法证实了循环皮秒到微秒的动力学。

进一步研究通过序列参数S2表征了蛋白质环1区域具有很强的柔性(0代表最柔性，1代表最刚性)，α1和β3之间的连接子也表现出显着的柔性。细胞内蛋白质的构象动力学与水溶液中获得的结果一致，但数值上存在显着差异。

环与细胞内环境的相互作用通过环序列的点突变而受到干扰。对于与周围大分子相互作用更强的蛋白质序列，环在细胞中变得更加刚性。相比之下，体外突变对环动力学的影响很小。

该研究实现了细胞内蛋白质环构象动力学的直接测量，为细胞环境如何通过弱相互作用改变蛋白质环的构象动力学进而影响蛋白质的功能提供了直接证据。它还强调了直接研究活细胞内蛋白质特性和功能的重要性。